與膜結合的核糖體和游離核糖體在性質上是一樣的,那這種核糖體為什么會結合到粗面內質網膜上呢?新肽鏈又是怎樣進入RER囊腔的呢?信號學說闡明了固著核糖體上合成蛋白質的特殊性,該學說的基本要點。
(1)分泌蛋白質多肽的合成一開始也在游離多聚核糖體上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信號順序(密碼),由此能翻譯出15-30個氨基酸的多肽(信號肽)SignalPeptide。這種能合成信號肽的核糖體將成為附著核糖體與內質網結合,不能合成信號肽的為游離核糖體,仍散布于胞質中。
(2)近幾年的研究發現,胞質中存在著信號識別顆粒(SignalRecoynitionParticle,SRP),它既能識別露出核糖體之外的信號肽,又能識別RER膜上的SRP受體,只有當核糖體出現信號肽時,SRP才與核糖體的親和力增高。
(3)SRP與核糖體一結合,便以tRNA的構型占據了核糖體的“A”位,使核糖體的蛋白質合成暫時停止。
(4)SRP-核糖體復合體與RER上的SRP受體結合核糖體則以大亞基結合于RER上的嵌入蛋白(核糖體結合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受體又稱停泊蛋白(docking蛋白質),SRP與SRP受體結合是暫時的,當核糖體附著于內質網膜后,SRP便離去,核糖體結合蛋白只存在于RER上。
(5)信號肽由疏水性氨基酸構成,當能合成信號肽的核糖體與內質網膜結合后,信號肽便經由內質網膜插入膜腔內,(內質網膜中2-多個識別信號肽的受體蛋白側向移動,集中在一起形成臨時性管道與中央管相連接),而先前處于暫停狀態的蛋白質合成活動又重新開始。進入內質網腔的信號肽將與之相連的新生肽鏈引入內質網腔。信號肽便被位于內質網內表面的信號肽酶切掉,核糖體繼續合成肽鏈,肽鏈不斷延長,并在內質網腔中保護不被破壞并在網腔中形成具有一定空間構型的蛋白質,當合成終止,受體蛋白重新分散,肽鏈從核糖體脫下,核糖體大小亞基離開,所以,固著核糖體與RER的結合不是結構性的,而是特異性、暫時性、功能性的。
所以,如信號順序發生改變,所合成的信號肽不能被受體識別,核糖體就結合不到膜上。
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