10月25日，國際學術期刊The Journal of Biological Chemistry發表了中科院上海生科院生物化學與細胞生物學研究所胡紅雨課題組的研究論文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfer of NEDD8 to Proteasome for Degradation through the P97UFD1/NPL4 Complex。該論文闡明了NUB1L蛋白通過特異性地與NEDD8和P97相互作用促進NEDD8經蛋白酶體降解的分子機制。
NEDD8(neural precursor cell expressed developmentally down- regulated 8)是一種能夠對底物蛋白進行修飾的類泛素蛋白。目前已知，NEDD8主要通過修飾Cullin蛋白而調控Cullin-RING E3連接酶的活性，進而參與到細胞周期調控、轉錄與信號傳導等生物學過程。博士生劉帥等研究人員利用生物化學和分子生物學方法發現，NEDD8蛋白的Asn51殘基是NEDD8與NUB1L的特異性相互作用所必需的。NUB1L通過一個VBM模體與P97相互作用，而且該相互作用對NUB1L發揮促進NEDD8降解的功能至關重要。P97在其輔助因子UFD1和NPL4的協助下直接參與到NEDD8在蛋白酶體中進行降解的過程。P97UFD1/NPL4與NUB1L能形成一個穩定的復合物，而其與NEDD8的結合則依賴于ATP的存在。此外，NUB1L和P97能夠降低Cullin-1蛋白NEDD8化的水平。這進一步證明，NUB1L和P97通過促進NEDD8經蛋白酶體降解進而控制蛋白質NEDD8化修飾的水平。這些研究揭示了NUB1L通過P97UFD1/NPL4促進NEDD8經蛋白酶體降解的分子機制，對于人們認識NEDD8化修飾的調控機制具有重要的意義。
該項研究工作得到了科技部、國家自然科學基金委和中國科學院的經費支持。
生化與細胞所闡明類泛素蛋白NEDD8經蛋白酶體降解的分子機制
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