Engelender等運用酵母雙雜交技術發現synphilin-1蛋白能作為調節分子將α-突觸核蛋白錨釘在參與囊泡轉運和細胞骨架功能的蛋白分子上面[25];synphilin-1蛋白是一個90kDa的胞內蛋白質,含有ANKYRIN樣重復單位、一個螺旋結構域和可能的ATP/GTP結合位點;Kawamata等利用熒光共振能量轉移(FRET)技術證明α-突觸核蛋白的C末端與synphilin-1的C末端緊密連接,而它們的N末端之間的連接作用較弱。