冠狀病毒的刺突糖蛋白（Spike glycoprotein, S glycoprotein）是Ⅰ型跨膜糖蛋白，也是病毒最大的結構蛋白，其包含了病毒的主要抗原決定簇，能夠刺激機體產生中和抗體和介導免疫反應，通常包括由球狀的受體結合亞基S1和棒狀的融合亞基S2兩部分。同時，S蛋白的S1亞基決定了受體細胞的表面受體的特異性，而S2亞基又決定了病毒進入細胞的融合過程的特性，可以說S蛋白的結構對于設計疫苗來產生抗體或者設計藥物阻斷病毒吸附與侵染具有重要作用。
2月15日，美國得克薩斯大學奧斯汀分校Jason S. McLellan教授團隊和美國國立衛生研究院NIH聯合在預印版網站bioRxiv上發表了首篇使用冷凍電鏡解析新冠病毒S蛋白的研究文章。Jason Mclellan團隊通過冷凍電鏡Cryo-EM技術，解析了新冠病毒S蛋白三聚體的3.5埃的近原子分辨率結構，從生物物理及結構生物學的角度加深了我們對新冠病毒的認知。
新冠病毒刺突糖蛋白（簡稱S蛋白）三聚體預融合構象的近原子分辨率結構，其分辨率達3.5埃（10-10 m）。該研究中發現新冠病毒S蛋白三聚體的在多數時候其三個受體結合域(Receptor-binding domains，RBDs)中的一個發生了旋轉，使得其更容易與細胞表面的受體相互作用。作者還借助于其他生物物理和負染電鏡（Thermo Scientific Talos TEM）技術，發現 2019-nCoV S結合細胞表面受體血管緊縮素轉化酶2（angiotensin-converting enzyme 2, ACE2）的親和力高于SARS-CoV的 S蛋白。這兩方面的數據說明了為何2019-nCoV的傳染性較其他冠狀病毒傳染性更強。
通過動力學實驗檢測確認新冠病毒、SARS病毒與宿主細胞受體ACE2親和力的差異。令人震驚的是，2019-nCoV結合ACE2的親和力是SARS病毒結合受體親和力的10-20倍。該研究成果進一步闡釋了新冠病毒能夠迅速在人際間傳播的原因。
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