研究發現SH-3識別的部位是一些富含脯氨酸的區域。
但對于SH-3結構域的功能研究還不太清楚，可能與以下幾種功能有關：（1）在信號轉導過程中調節蛋白與蛋白之間相互作用；（2）調節src相關PTKs與細胞骨架中某些成份相互作用；（3）連接酪氨酸激酶途徑與小G蛋白（small G protein）所調控的途徑。第三區域稱為src同源區2（src homology2,SH-2），能夠識別蛋白中磷酸化的酪氨酸殘基，是一個保守的蛋白序列，約有100氨基酸殘基組成。通過X光衍射晶體分析法發現SH-2的中心為反平行β片層結構，為SH-2同磷酸化酪氨酸殘基作用部位，兩側為α螺旋結構。SH-2主要存在于多種胞漿信號蛋白中（見圖8-8），如IP2特異的PLC、磷脂酰肌醇3激酶（phosphatidylinositol 3 kinase,PI-3K）的調節亞單位（P85），調節ras活性的ras-GTP酶激活蛋白（GTPase activating protein,GAP）以及crk、abl和vav原癌基因產物等。